GIA SƯ SV · HÓA HỌC 12 · CHƯƠNG 3

Bài 10. Protein và enzyme – Vì sao cấu trúc quyết định chức năng?

Mục tiêu

Giải thích được protein được tạo từ các gốc α-amino acid, nêu một số vai trò của protein và enzyme, phân biệt thủy phân với biến tính protein, nhận biết phản ứng biuret, và ứng dụng kiến thức vào tình huống đời sống. Kiến thức nền: amino acid, liên kết peptide ở Bài 9.

1. Protein được tạo nên như thế nào?

Protein là đại phân tử sinh học, thành phần chủ yếu gồm một hoặc nhiều chuỗi polypeptide tạo từ các gốc α-amino acid. Những chuỗi này gấp cuộn và tương tác với nhau hình thành cấu trúc không gian đặc trưng. Protein có thể gắn thêm các thành phần không phải peptide, nên không nên xem mọi protein chỉ gồm carbon, hydrogen, oxygen và nitrogen.

Các cấp độ tổ chức thường được mô tả:

Ví dụ: Hemoglobin có vai trò vận chuyển oxygen, insulin là hormone peptide/protein có vai trò điều hòa đường huyết, còn collagen góp phần tạo độ bền của mô liên kết. Đây là các chức năng khác nhau của những protein có cấu trúc khác nhau.

Protein đơn giản và protein phức tạp

• Protein đơn giản: thủy phân cho các α-amino acid, xét theo thành phần protein.
• Protein phức tạp: có thêm thành phần không phải protein (nhóm ngoại) bên cạnh phần peptide.

Không xác định nhóm chỉ từ tên mẫu vật (sữa, thịt, tóc) mà không xét thành phần cụ thể.

2. Tính chất vật lí và sự biến tính

Protein có tính chất tan/phân tán khác nhau tùy cấu trúc và môi trường; albumin có thể tạo hệ phân tán trong nước, trong khi keratin khó tan. Đun nóng, thay đổi pH mạnh hoặc một số tác nhân hóa học có thể làm thay đổi cấu trúc không gian, giảm hay mất chức năng sinh học và gây đông tụ/kết tủa.

Phân biệt rất quan trọng:

• Biến tính: làm mất hoặc thay đổi cấu trúc bậc hai, ba, bốn của protein; không mặc nhiên cắt đứt liên kết peptide trong cấu trúc bậc một.
• Thủy phân: cắt liên kết peptide, tạo chuỗi ngắn hơn và cuối cùng có thể thu được amino acid.

Ví dụ quen thuộc: Lòng trắng trứng chuyển từ dạng trong, nhớt sang trắng đục và đông khi được làm chín là biểu hiện của biến tính/đông tụ protein. Không diễn giải rằng chỉ cần đun nhẹ đã biến toàn bộ protein thành amino acid.

3. Phản ứng hóa học của protein

Thủy phân

Trong môi trường acid, base hoặc dưới tác dụng của enzyme thích hợp, protein có thể bị thủy phân thành các peptide ngắn và cuối cùng các amino acid hoặc dạng muối tương ứng với môi trường phản ứng.

Dạng biểu diễn khái quát:

$$\text{Protein}+{\mathrm{H}}_2\mathrm{O}\to \text{peptide ngắn hơn}\to \text{amino acid}$$

Đối với chuỗi mạch hở gồm $n$ gốc amino acid và $n–1$ liên kết peptide, thủy phân hoàn toàn cần $n–1$ mol H₂O trên 1 mol chuỗi. Protein thực tế phức tạp nên bài tính luôn cần dữ kiện riêng về số gốc và khối lượng phân tử.

Phản ứng biuret

Trong môi trường kiềm có Cu²⁺, protein thường tạo phức màu tím, vì có nhiều liên kết peptide phù hợp. Phản ứng này khác với việc protein bị kết tủa bởi một muối kim loại; khi học một hiện tượng cần nêu đúng thuốc thử và môi trường.

Phản ứng với nitric acid

Một số protein chứa gốc amino acid thơm có thể cho hiện tượng màu vàng khi tác dụng với HNO₃ đặc trong điều kiện phù hợp (phản ứng xanthoproteic). Mức độ phản ứng phụ thuộc thành phần protein. Đây là phản ứng với hóa chất nguy hiểm; không khuyến khích học sinh tự thực hiện.

4. Enzyme: Chất xúc tác của thế giới sống

Enzyme là chất xúc tác sinh học. Phần lớn enzyme có bản chất protein, nhưng có một số RNA có hoạt tính xúc tác (ribozyme), do đó phát biểu “mọi enzyme đều là protein” là không chính xác khi xét kiến thức sinh học rộng.

Enzyme giúp phản ứng xảy ra nhanh hơn bằng cách giảm năng lượng hoạt hóa, nhưng không thay đổi cân bằng nhiệt động của phản ứng. Enzyme có tính chọn lọc đối với cơ chất và loại phản ứng; nó không bị tiêu hao theo tỉ lệ mol như chất phản ứng, dù có thể mất hoạt tính dưới điều kiện không phù hợp.

Ví dụ:

• Amylase xúc tác phân cắt liên kết trong tinh bột, tạo các sản phẩm nhỏ hơn tùy điều kiện và loại amylase.
• Protease xúc tác thủy phân các liên kết peptide trong protein.
• Catalase xúc tác phân hủy hydrogen peroxide: $2H_{\text{2}}{O}_{\text{2}}\to 2H_{\text{2}}O+O_{\text{2}}$.

Hình ý tưởng: enzyme có vị trí hoạt động phù hợp với một số cấu trúc cơ chất; tạo phức enzyme–cơ chất, biến đổi thành sản phẩm và giải phóng enzyme. Đây là mô hình khái quát, không phải mọi enzyme đều theo kiểu “ổ khóa–chìa khóa” cứng nhắc; nhiều enzyme thay đổi cấu dạng khi gắn cơ chất.

5. Những yếu tố ảnh hưởng hoạt tính enzyme

Nhiệt độ: tăng nhiệt độ thường tăng tốc độ phản ứng trong giới hạn phù hợp, nhưng nhiệt độ quá cao có thể làm enzyme biến tính và giảm hoạt tính. Không có một “nhiệt độ tối ưu 37°C” chung cho mọi enzyme; các enzyme của sinh vật khác nhau có nhiệt độ tối ưu khác nhau.

pH: mỗi enzyme có khoảng pH hoạt động thích hợp. Pepsin hoạt động tốt trong môi trường acid của dạ dày, còn nhiều enzyme ruột có khoảng pH thích hợp khác.

Nồng độ cơ chất: ở nồng độ enzyme xác định, tốc độ phản ứng có thể tăng rồi tiến tới vùng bão hòa khi tăng cơ chất. Tốc độ cũng chịu ảnh hưởng bởi chất ức chế, chất hoạt hóa và nồng độ enzyme.

Tình huống 1: Vì sao sữa có thể bị đông tụ khi xử lí?

Thay đổi pH hoặc gia nhiệt có thể làm giảm sự ổn định của hệ protein trong sữa, dẫn đến đông tụ. Hiện tượng trong món ăn hoặc sản xuất thực phẩm còn phụ thuộc muối, thời gian và các thành phần khác; không thể quy toàn bộ quá trình chỉ cho một phản ứng duy nhất.

Tình huống 2: Vì sao không dùng nhiệt quá cao cho mọi chế phẩm enzyme?

Nhiệt quá cao có thể phá vỡ cấu trúc không gian quan trọng của enzyme, làm giảm khả năng nhận diện cơ chất và xúc tác; hoạt tính có thể không phục hồi sau biến tính không thuận nghịch.

Tình huống 3: Vì sao chất ức chế có thể làm chậm phản ứng do enzyme xúc tác?

Chất ức chế làm giảm khả năng gắn cơ chất hoặc ảnh hưởng chu trình xúc tác; cơ chế có thể cạnh tranh hoặc không cạnh tranh, nên không thể mặc định chỉ một dạng.

6. Giải bài tập ứng dụng

Ví dụ 1: Một tripeptide mạch hở gồm ba gốc amino acid thì có $3–1=2$ liên kết peptide. Nếu thủy phân hoàn toàn 0,10 mol tripeptide, số mol H₂O cần là $0,10\times 2=0,20$ mol.

Ví dụ 2: Một mẫu protein được xử lí bằng cách gia nhiệt, sau đó mất hoạt tính sinh học nhưng chưa xác định có tạo amino acid. Kết luận phù hợp nhất là đã xảy ra biến tính, còn thủy phân chưa được chứng minh.

Ví dụ 3: Enzyme xúc tác phản ứng nhanh hơn nhưng không làm thay đổi giá trị hằng số cân bằng ở cùng nhiệt độ; nó giúp hệ tiếp cận cân bằng nhanh hơn theo cả hai chiều khi phản ứng thuận nghịch.

7. Tự kiểm tra

Ghi nhớ

Protein gồm chuỗi polypeptide có cấu trúc không gian → chức năng. Biến tính khác thủy phân. Enzyme tăng tốc phản ứng có tính chọn lọc, hoạt tính phụ thuộc môi trường.

Học tiếp

• Mục lục Chương 3
• Amine
• Amino acid và peptide
• Thư viện Luyện tập Hóa học 12
• Thư viện Đề thi Hóa học 12

Biên soạn và sơ đồ: Gia Sư SV.