GIA SƯ SV · HÓA HỌC 12 · CHƯƠNG 3

Bài 9. Amino acid và peptide – Cấu trúc tạo nên sự sống

Em sẽ học được gì?

Từ hai nhóm chức –NH₂ và –COOH, em sẽ giải thích vì sao amino acid có tính lưỡng tính, tồn tại ở dạng ion lưỡng cực và có nhiệt độ nóng chảy khá cao. Sau đó, em sẽ ghép các amino acid thành peptide, nhận diện liên kết –CO–NH–, xác định đầu N/đầu C và xử lí các bài toán tạo peptide, thủy phân.

1. Amino acid: Một phân tử, hai nhóm chức

Amino acid là hợp chất hữu cơ tạp chức, có cả nhóm amino và nhóm carboxyl trong phân tử. Nhiều amino acid tham gia tạo protein là α-amino acid, dạng tổng quát $H_{\text{2}}N–CH\left(R\right)–COOH$, tức nhóm amino ở carbon α kế nhóm –COOH.

Các ví dụ thường gặp:

Đọc đúng tên: “α-amino acid” chỉ vị trí của nhóm amino, không đồng nghĩa mọi amino acid đều chỉ có một nhóm –NH₂ và một nhóm –COOH. Lysine có thêm nhóm amino; glutamic acid có thêm nhóm carboxyl.

Ví dụ: $H_{\text{2}}N–C{H}_{\text{2}}–COOH$ là 2-aminoethanoic acid (glycine), còn $H_{\text{2}}N–C{H}_{\text{2}}–C{H}_{\text{2}}–COOH$ là 3-aminopropanoic acid (β-amino acid), không phải α-amino acid.

2. Ion lưỡng cực giải thích tính chất vật lí

Trong điều kiện thích hợp, một proton chuyển từ nhóm –COOH sang –NH₂ trong phân tử, tạo cấu trúc có hai điện tích trái dấu:

Dạng $H_3{N}^{+}–C{H}_{\text{2}}–CO{O}^{\text{–}}$ gọi là ion lưỡng cực. Dù tổng điện tích bằng 0, phân tử có các vùng mang điện rõ rệt; vì thế nhiều amino acid ở trạng thái rắn có tính chất gần với mạng tinh thể ion: thường rắn, có nhiệt độ nóng chảy cao và có thể tan trong nước.

3. Tính lưỡng tính và phản ứng đặc trưng

Phản ứng với acid: Nhóm amino nhận proton

Phản ứng với base: Nhóm carboxyl nhường proton

Nhờ có thể tác dụng với cả acid lẫn base, glycine thể hiện tính lưỡng tính. Với amino acid có nhiều –NH₂ hoặc –COOH, cần xét từng nhóm chức và lượng thuốc thử; không mặc định tỉ lệ mol luôn là 1:1 ở mọi mức proton hóa.

Ví dụ 1: Cho 0,20 mol glycine tác dụng vừa đủ với 0,20 mol NaOH, tạo 0,20 mol muối sodium glycinate và 0,20 mol nước (đối với phản ứng trung hòa một nhóm –COOH).

4. Điểm đẳng điện và di chuyển trong điện trường

Điểm đẳng điện (pI) là giá trị pH mà tổng điện tích trung bình của amino acid bằng 0. Quy tắc định tính:

• pH thấp hơn pI: dạng mang điện dương chiếm ưu thế → chuyển về cathode (điện cực âm).
• pH gần pI: điện tích trung bình xấp xỉ 0 → độ dịch chuyển thuần có thể rất nhỏ.
• pH cao hơn pI: dạng mang điện âm chiếm ưu thế → chuyển về anode (điện cực dương).

Không được nhầm “ion lưỡng cực có cả dấu + và –” với “luôn không chuyển động ở mọi pH”. Với amino acid nhiều nhóm ion hóa, pI phải xác định theo các hằng số acid phù hợp, không đơn giản lấy mọi pKa để tính trung bình.

5. Liên kết peptide và cách viết công thức

Khi hai α-amino acid kết hợp qua nhóm –COOH của phân tử này và –NH₂ của phân tử kia, tạo nhóm $–CO–NH–$ gọi là liên kết peptide và tách một phân tử nước. Ví dụ:

Cấu tạo của Gly–Ala:

Thứ tự gốc rất quan trọng. Gly–Ala và Ala–Gly là hai dipeptide khác nhau về trật tự sắp xếp; bên trái thường biểu diễn đầu N (đầu còn nhóm amino), bên phải là đầu C (đầu còn nhóm carboxyl).

Công thức tính khối lượng

Một peptide mạch hở, không biến đổi nhóm bên gồm $n$ gốc α-amino acid được tạo bởi phản ứng ngưng tụ có $n–1$ liên kết peptide:

Ví dụ 2: Gly–Ala có $M=75+89–18=146g/mol$.

Ví dụ 3: Gly–Gly–Ala có $M=75+75+89–2\times 18=203g/mol$. Số liên kết peptide của tripeptide mạch hở là 2.

Thủy phân peptide

Khi thủy phân hoàn toàn peptide mạch hở, nước tham gia cắt các liên kết peptide:

Điều kiện (acid, base hoặc enzyme) ảnh hưởng dạng phân tử/ion của sản phẩm trong môi trường; bài tính khối lượng thường cần làm rõ sản phẩm được quy về amino acid trung hòa hay muối.

6. Phản ứng màu biuret

Trong môi trường base với ion Cu²⁺, các peptide có ít nhất hai liên kết peptide có thể tạo phức màu tím. Vì vậy:

• Gly–Ala: 1 liên kết peptide → không cho phản ứng màu biuret đặc trưng.
• Gly–Ala–Gly: 2 liên kết peptide → có thể cho màu tím.
• Protein thông thường: có nhiều liên kết peptide → có phản ứng màu biuret.

Đây là điều kiện nhận biết theo mô hình phổ thông; khi xét mẫu thực tế cần cân nhắc nồng độ, môi trường và các thành phần gây nhiễu.

7. Đếm peptide: Chỉ làm khi đã nêu điều kiện

Với hai loại amino acid A và B tạo tripeptide mạch hở, mỗi vị trí được chọn độc lập và cho phép lặp, số trình tự là $2^{\text{3}}=8$. Nếu phải dùng cả A và B ít nhất một lần, loại AAA và BBB, còn $8–2=6$ trình tự.

Cảnh báo: Bài hỏi “số tripeptide” có thể cần điều kiện về đầu N–đầu C, đồng phân và lặp gốc. Không tự áp công thức đếm khi đề thiếu các ràng buộc.

8. Lỗi thường gặp và tự kiểm tra

Sai lầm 1: Cứ có –NH₂ là amine → amino acid là hợp chất tạp chức, phân loại ưu tiên theo ngữ cảnh đề.

Sai lầm 2: Gly–Ala và Ala–Gly là một → đảo thứ tự làm thay đổi cấu tạo.

Sai lầm 3: “Mọi peptide đều có màu biuret” → dipeptide không đáp ứng điều kiện có ít nhất hai liên kết peptide.

Sai lầm 4: Tính $M$ peptide mà không trừ $18(n–1)$, hoặc trừ $18n$.

Câu tự kiểm tra:

Từ peptide đến protein

Protein gồm một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có cấu trúc không gian quyết định chức năng. Nhiệt, pH hoặc tác nhân phù hợp có thể gây biến tính, không đồng nghĩa tất cả liên kết peptide bị cắt. Protein thông thường cho phản ứng biuret; thủy phân hoàn toàn thu amino acid hoặc muối tùy môi trường. Đọc Bài 10 – Protein và enzyme để học cấu trúc, biến tính, phản ứng màu và xúc tác sinh học.

Tóm tắt

Amino acid có –NH₂ và –COOH → tính lưỡng tính/ion lưỡng cực. Các α-amino acid ghép theo trình tự → peptide có –CO–NH–. Đếm liên kết trước khi xét biuret hoặc tính nước tách/thu vào.

Học tiếp

Bài 10 – Protein và enzyme · Bài 11 – Ôn tập Chương 3

• Mục lục Chương 3
• Amine
• Thư viện Luyện tập Hóa học 12
• Thư viện Đề thi Hóa học 12

Biên soạn và sơ đồ: Gia Sư SV.